Transferrin

Transferrin

Transferrin (lat. trans=hinüber, ferrum=Eisen) ist für den Eisentransport im Organismus zuständig. Das Glykoprotein (Proteinkette mit Zucker-Resten) besteht aus 679 Aminosäuren und hat zwei Bindungsstellen für Fe3+-Ionen. Transferrin wird in der Leber synthetisiert (hergestellt). Es gehört zur Gruppe der Globuline (genauer: β-Globuline).

Funktion des Transferrins: Eisentransport im Organismus

Hämoglobin
Hämoglobin - vier Globine mit je einer
Häm-Gruppe, deren Eisen-Endung
Sauerstoff binden kann

Transferrin ist ein wesentlicher Bestandteil des Eisenstoffwechsels. Eisen (ferrum) wird im menschlichen Körper vor allem für Hämoglobin benötigt. Hämoglobin wiederum ist Hauptbestandteile der Erythrozyten (rote Blutkörperchen). Wegen des rötlichen Eisens sieht auch Blut rot aus. Das Eisen im Hämoglobin kann Sauerstoff (und Kohlendioxid) binden. Auf diese Weise wird Sauerstoff (=Energie) aus der Lunge über den Blutkreislauf in alle Organe und Gewebe transportiert.

Vereinfacht ausgedrückt: ohne Eisen keine Sauerstofftransport.

Daher ist die Lagerung und der Transport von Eisen von wichtiger Bedeutung - genau das leitet Transferrin. Eisen wird im Organismus so weit wie möglich wiederverwendet, allerdings muss ein Teil über die Nahrung aufgenommen werden.

Beim Abbau des Hämoglobins in der Milz (und in geringem Umfang auch in der Leber) wird das Eisen herausgelöst und an Transferrin gebunden. Der Rest (sog. Bilirubin) wird dann über die Leber entsorgt.

Bilirubin Definition
Bilirubin Definition: Abbauprodukt des Hämoglobins in den Erythrozyten

Darüber hinaus wird Eisen vor allem zum Aufbau von Körperzellen benötigt (Wachstum).

Wenn zu wenig Eisen zur Verfügung steht - sei es aufgrund von Mangelernährung oder aufgrund verminderter Transferrinsättigung, kann nicht mehr ausreichend Hämoglobin gebildet werden. Man spricht von einer Eisenmangelanämie.

Eisenspeicherung und -transport

Transferrin wird hauptsächlich in der Leber produziert; geringe Mengen werden außerdem in den Hoden, im Gehirn, der Milz und den Nieren gebildet. Mit vier Prozent Anteil im Plasmaprotein ist Transferrin das vierthäufigste Protein im Blutplasma.

Transferrin-Strukturmodell
Links: Transferrin-Strukturmodell, Rechts: Ausschnitt aus der Aminosäurekette
mit Eisen im Zentrum

Transferrin Normalwerte / Blutwert

Das in Transferrin gebundene Eisen beträgt ca. 0,1 % des gesamten Eisens im menschlichen Organismus. Bei voller Sättigung kann das Plasmatransferrin ca. 12 mg Eisen aufnehmen, eine vergleichsweise kleine Menge. Transferrin ist aber nicht nur im Blut messbar - es ist zudem in ähnlicher Menge in der Lymphe und weiteren Körperflüssigkeiten enthalten.

Transferrin ist im Normalfall zu 30 Prozent mit Eisen besetzt. Wenn der Sättigungsgrad (bis zu 45%) überschritten wird, kann Eisen nicht mehr gebunden werden. Es schwimmt dann frei im Blut (ebenfalls als Blutwert messenbar) - bei längerem erhöhten Eisengehalt im Blut kommt es zu Vergiftungserscheinungen.

Die normale Eisen-Transferrinsättigung des Erwachsenen liegt bei etwa 25–30 %.

Der Referenzbereich des Transferrinspiegels (Transporteisen) im Laborbefund liegt beim Menschen bei 200–400 mg/dl (Milligramm pro Deziliter).

Transferrin erhöht / zu hoch

Eine Erhöhung des Transferrinspiegels wird bei Eisenmangel und in der Schwangerschaft beobachtet.

Transferrin vermindert / zu niedrig

Zu einer Verringerung des Transferrinspiegels kommt es bei chronischen Entzündungen, Tumorerkrankungen, Eisenüberladung (zu viel Eisen wie z. B. bei der bei primären, genetischen oder sekundären Hämochromatose) oder einer Hämolyse.

Wer hat Transferrin entdeckt?

Als Entdecker des Transferrins gelten Arthur L. Schade und Leona Caroline von der Overly Biochemical Research Foundation in New York City. Sie veröffentlichten 1946 in Science einen Artikel über ihre Entdeckung

Transferrin
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